سوپراکسید دیسموتاز

سوپراکسید دیسموتاز (انگلیسی: Superoxide dismutase) یا به‌اختصار SOD یک آنزیم است که واکنشِ گسست ناهمگن (و یا تجزیه و تفکیکِ) رادیکالِ سوپراکسید (O2) را، به مولکول اکسیژن معمولی (O2) یا هیدروژن پراکسید (H2O2) کاتالیزه و تسهیل می‌کند. سوپراکسید یک محصول فرعی و ثانویهٔ متابولیسم اکسیژن است و اگر تحت کنترل نباشد، موجب بروز انواع متفاوتی از آسیب‌های سلولی می‌گردد.[۲] هیدروژن پراکسید یا همان آب اکسیژنه هم برای سلول زیان‌آور است و توسط آنزیم‌های دیگری همچون کاتالازها تجزیه می‌شود؛ بنابراین سوپراکسید دیسموتاز، یکی از انواع مهمِ سیستم دفاعی آنتی‌اکسیدان است و تقریباً در تمامی سلول‌هایی که در معرض اکسیژن قرار دارند، وجود دارد. یک استثنای این قاعده، لاکتوباسیلوس پلانتاروم و لاکتوباسیلوسهای مشابه است که از مکانیسم‌های دیگری جهت جلوگیری از آسیب ناشی از سوپراکسید (O2) استفاده می‌کنند.

سوپراکسید دیسموتاز
ساختار چهارگانهٔ آنزیم سوپراکسید دیسموتاز منگنزدار انسان.[۱]
شناساگرها
شمارهٔ ای‌سی۱٫۱۵٫۱٫۱
شمارهٔ سی‌ای‌اس۹۰۵۴-۸۹-۱
پایگاه‌های داده
اینتنزنمایش اینتنز
برندامدخل برندا
اکسپسینمایش NiceZyme
کی‌ای‌جی‌جیمدخل کی‌ای‌جی‌جی
متاسایکگذرگاه سوخت‌وساز
پریامنمایه
ساختارهای پی‌دی‌بیRCSB PDB PDBe پی‌دی‌بی‌سام
هستی‌شناسی ژنAmiGO / QuickGO

انواع در انسان

ویرایش

در انسان و همچنین پستانداران و طنابداران، ۳ نوع سوپراکسید دیسموتاز وجود دارد.

SOD1، فرمِ محلول
 
ساختار کریستالی آنزیم SOD1 انسان (رنگ رنگین‌کمان؛ انتهای آمین = آبی، انتهای کربوکسیل = قرمز) در ترکیب با مس (کرهٔ نارنجی) و روی (کرهٔ خاکستری).[۳]
شناساگرها
نمادSOD1
نمادهای دیگرALS, ALS1
آنتره۶۶۴۷
HUGO۱۱۱۷۹
میراث مندلی در انسان۱۴۷۴۵۰
RefSeqNM_000454
یونی‌پورتP00441
اطلاعات دیگر
شمارهٔ EC۱٫۱۵٫۱٫۱
جایگاهChr. 21 q۲۲٫۱
SOD2، میتوکندریایی
 
جایگاه فعالِ سوپرکسید دیسموتاز منگنزدار میتوکندریایی انسان (SOD2).[۱]
شناساگرها
نمادSOD2
نمادهای دیگرMn-SOD; IPO-B; MVCD6
آنتره۶۶۴۸
HUGO۱۱۱۸۰
میراث مندلی در انسان۱۴۷۴۶۰
RefSeqNM_000636
یونی‌پورتP04179
اطلاعات دیگر
شمارهٔ EC۱٫۱۵٫۱٫۱
جایگاهChr. 6 q۲۵
SOD3, خارج سلولی
 
ساختار کریستالی و تترامریک آنزیم SOD3 انسانی در ترکیب با کاتیون‌های مس و روی (به‌ترتیب کره‌های نارنجی و خاکستری).[۴]
شناساگرها
نمادSOD3
نمادهای دیگرEC-SOD; MGC20077
آنتره۶۶۴۹
HUGO۱۱۱۸۱
میراث مندلی در انسان۱۸۵۴۹۰
RefSeqNM_003102
یونی‌پورتP08294
اطلاعات دیگر
شمارهٔ EC۱٫۱۵٫۱٫۱
جایگاهChr. 4 pter-q21

جستارهای وابسته

ویرایش

منابع

ویرایش
  1. ۱٫۰ ۱٫۱ پی‌دی‌بی 1VAR; Borgstahl GE, Parge HE, Hickey MJ, Johnson MJ, Boissinot M, Hallewell RA, Lepock JR, Cabelli DE, Tainer JA (April 1996). "Human mitochondrial manganese superoxide dismutase polymorphic variant Ile58Thr reduces activity by destabilizing the tetrameric interface". Biochemistry. 35 (14): 4287–97. doi:10.1021/bi951892w. PMID 8605177.
  2. Hayyan M, Hashim MA, Al Nashef IM (2016). "Superoxide Ion: Generation and Chemical Implications". Chem. Rev. 116 (5): 3029–3085. doi:10.1021/acs.chemrev.5b00407.
  3. پی‌دی‌بی 3CQQ; Cao X, Antonyuk SV, Seetharaman SV, Whitson LJ, Taylor AB, Holloway SP, Strange RW, Doucette PA, Valentine JS, Tiwari A, Hayward LJ, Padua S, Cohlberg JA, Hasnain SS, Hart PJ (June 2008). "Structures of the G85R variant of SOD1 in familial amyotrophic lateral sclerosis". J. Biol. Chem. 283 (23): 16169–77. doi:10.1074/jbc.M801522200. PMC 2414278. PMID 18378676.
  4. پی‌دی‌بی 2JLP; Antonyuk SV, Strange RW, Marklund SL, Hasnain SS (May 2009). "The structure of human extracellular copper-zinc superoxide dismutase at 1.7 A resolution: insights into heparin and collagen binding". J. Mol. Biol. 388 (2): 310–26. doi:10.1016/j.jmb.2009.03.026. PMID 19289127.